Le proteine ​​antigelo elicoidali della poliprolina di tipo II sono diffuse a Collemboli e probabilmente hanno avuto origine oltre 400 milioni di anni fa nel periodo Ordoviciano

Oct 06, 2023

Rapporti scientifici volume 13, numero articolo: 8880 (2023) Citare questo articolo

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Le proteine ​​antigelo (AFP) si legano ai cristalli di ghiaccio per impedire il congelamento degli organismi. Una varietà di pieghe dell'AFP è stata trovata nei pesci e negli insetti, comprese le eliche alfa, le proteine ​​globulari e diversi solenoidi beta. Ma la varietà di AFP negli artropodi incapaci di volare, come i Collemboli, non è stata ancora adeguatamente valutata. Qui, l'attività antigelo è stata dimostrata presente in 18 delle 22 specie di Collemboli provenienti da zone fredde o temperate. Sono stati utilizzati diversi metodi per caratterizzare questi AFP, tra cui l'isolamento mediante purificazione per affinità del ghiaccio, spettrometria di massa MALDI, analisi della composizione degli aminoacidi, sequenziamento della spettrometria di massa tandem, sequenziamento del trascrittoma e indagini bioinformatiche sui database di sequenze. Tutte queste AFP avevano un elevato contenuto di glicina e si prevedeva che avessero la stessa piega elicoidale del fascio di poliprolina di tipo II, una piega unica dei Collemboli. Questi esapodi sorsero nel periodo Ordoviciano con i due ordini noti per produrre AFP divergenti circa 400 milioni di anni fa durante l'era glaciale andino-sahariana. Pertanto, è probabile che le AFP siano sorte allora e siano persistite in molti lignaggi durante le due ere glaciali successive e i successivi periodi caldi, a differenza delle AFP dei pesci che sorsero indipendentemente durante l'era glaciale Cenozoica a partire da circa 30 milioni di anni fa.

Gli organismi che vivono in ambienti sotto zero devono adattarsi per evitare danni cellulari dovuti al congelamento. La formazione di cristalli di ghiaccio all'interno dei tessuti viventi comporta il rischio di disidratazione cellulare e di rottura delle membrane cellulari, con conseguente morte1. Gli organismi che occupano nicchie esposte a temperature sotto lo zero spesso producono proteine ​​antigelo (AFP), che funzionano aderendo e prevenendo la crescita dei cristalli di ghiaccio2. Una volta legato, la crescita del ghiaccio è limitata alle aree attorno all'AFP, causando la formazione di microcurvature sulla superficie del ghiaccio3,4. Ciò rende energeticamente sfavorevole per l'acqua unirsi al reticolo del ghiaccio con conseguente abbassamento della temperatura di congelamento al di sotto della temperatura di fusione, che è chiamata isteresi termica (TH) e viene utilizzata per quantificare la potenza di un AFP.

Il primo AFP caratterizzato proveniva da un pesce teleosteo5. Da allora, le AFP sono state osservate in altri pesci6, insetti7,8 e microrganismi9,10,11. Nei pesci, si ritiene che le AFP siano comparse durante l'era Cenozoica, a partire da 20-40 milioni di anni fa, quando il ghiaccio marino ai poli era presente per la prima volta dopo circa 200 milioni di anni12,13. Nell'acqua di mare, l'elevata concentrazione di NaCl (~ 0,45 M) abbassa la temperatura di congelamento dell'acqua di mare a ~ − 1,9 °C. Poiché il sangue del pesce ha una concentrazione di soluto inferiore e congela a ~ − 0,8 °C, qualsiasi contatto con i cristalli di ghiaccio potrebbe causare il congelamento e uccidere il pesce5. Di conseguenza, le AFP dei pesci devono essere prodotte in quantità adeguate e con attività sufficiente a ridurre la temperatura di congelamento del corpo di almeno 1,1 °C. Ciò fornisce un vantaggio selettivo a questi pesci, poiché possono cacciare in sicurezza il cibo nei mari carichi di ghiaccio dove i pesci privi di AFP sono a rischio di congelamento. Sono stati trovati quattro tipi di AFP nei pesci: (1) AFP di tipo I ricca di alanina, (2) AFP di tipo II simile alla lectina, (3) AFP di tipo III derivata dall'acido sialico sintasi e (4) glicoproteine ​​antigelo ( AFGP). Con pieghe diverse che svolgono tutte la stessa funzione, solleva la questione di come siano sorte queste AFP14.

Le AFP alfa-elicoidali di tipo I ricche di alanina si sono evolute in modo indipendente in almeno quattro occasioni15. I semplici AFGP ripetitivi si sono verificati in due occasioni indipendenti, inclusa una volta da un gene del tripsinogeno mediante duplicazione e divergenza16. Le AFP di tipo II si sono evolute da un progenitore della lectina di tipo C e si sono diffuse in almeno due rami tassonomici distanti di pesci mediante trasferimento genico laterale17,18. La duplicazione e la divergenza di un gene dell'acido sialico sintasi ha dato origine alla famiglia di geni AFP di tipo III, che è stata trovata solo in un ramo di pesci19. Si ritiene che queste pieghe AFP dei pesci siano sorte nelle ultime decine di milioni di anni in risposta alla glaciazione polare20. In altri rami di organismi come gli insetti21,22 e i microrganismi23,24 ci sono anche esempi in cui diverse pieghe dell'AFP si sono formate indipendentemente per svolgere lo stesso compito.